蛋白互作检测技术是研究蛋白质之间相互作用的重要方法，这些技术涵盖了从体外到体内、从定性到定量的多种方法。以下是一些常用的蛋白互作检测技术：

一、基于酵母系统的技术

酵母双杂交系统（Yeast Two-Hybrid System, Y2H）

1.原理：利用真核生物的转录激活因子特性，将两个蛋白分别与目标基因和报告基因融合，通过检测报告基因的表达来判断两个蛋白是否相互作用。

2.应用：广泛用于大规模筛选蛋白质相互作用，尤其适用于基因组范围内的蛋白质相互作用（PPI）研究。

二、基于抗体的技术

免疫共沉淀（Co-Immunoprecipitation, Co-IP）

1.原理：基于抗原与抗体之间的特异性结合，将目标蛋白及其互作蛋白一起沉淀下来。

2.应用：用于验证已知蛋白间的相互作用，以及筛选与特定蛋白相互作用的未知蛋白。

三、基于亲和力的技术

GST pull-down

1.原理：使用固相化的诱饵蛋白（通常带有亲和标签，如GST）从细胞裂解液中钓出与之相互作用的蛋白。

2.应用：用于检测蛋白之间的直接相互作用，尤其适用于体外实验。

四、基于荧光的技术

1.免疫荧光共定位（ImmunoFluorescence Colocalization）

原理：使用两种不同颜色的荧光标签标记两种蛋白，在荧光显微镜下观察它们是否在同一位置表达，从而判断蛋白间的相互作用。

应用：用于在细胞内可视化地检测蛋白-蛋白互作。

2.双分子荧光互补（Bimolecular fluorescence complementation, BiFC）

原理：将荧光蛋白的两个非荧光片段分别与两个目标蛋白融合，当两个目标蛋白相互作用时，荧光蛋白的两个片段在空间上靠近并重新构建成完整的荧光蛋白，从而发出荧光。

应用：同样用于在细胞内可视化地检测蛋白-蛋白互作。

3.荧光共振能量转移（Fluorescence Resonance Energy Transfer, FRET）

原理：利用两个荧光分子（供体和受体）之间的能量转移来检测蛋白质之间的相互作用。当供体分子被激发时，如果受体分子在空间上足够接近（通常在1-10纳米范围内），这些光子可以非辐射地将能量转移给受体分子，导致供体的荧光强度降低，而受体的荧光强度增加。

应用：高灵敏度的检测蛋白相互作用的方法，适用于研究蛋白间的距离和相互作用强度。

五、基于物理光学的技术

表面等离子共振（Surface Plasmon Resonance, SPR）

1.原理：基于光的全内反射现象，通过监测金属薄膜附近的介质折射率变化来实时检测分子间的相互作用。

2.应用：用于实时监测蛋白-蛋白互作的结合强度和动力学，以及定量分析蛋白-蛋白互作的亲和力、动力学常数等。

六、其他技术

1.等温滴定量热分析（ITC）：通过测量反应过程中的热量变化来研究分子间的相互作用。

2.双电子-电子共振光谱（DEER）：一种用于研究分子间距离和取向的技术，也可以用于检测蛋白质之间的相互作用。

3.噬菌体展示技术：将外源基因插入噬菌体外壳蛋白基因中，使外源基因编码的蛋白质与噬菌体外壳蛋白融合并在噬菌体表面展示出来，用于筛选与目标蛋白相互作用的蛋白质。

4.生物素亲和纯化：通过将生物素连接酶与诱饵蛋白融合表达，使诱饵蛋白附近的蛋白质被生物素化，然后通过亲和纯化富集这些被生物素化的蛋白质，用于鉴定诱饵蛋白附近的蛋白质，揭示蛋白-蛋白互作网络。

5.蛋白质芯片技术：将大量蛋白质固定在芯片表面，然后与待测样品进行反应，通过检测反应结果来判断蛋白质之间的相互作用，适用于高通量地筛选蛋白质相互作用。

综上所述，蛋白互作检测技术种类繁多，各有优缺点。在选择具体技术时，需要根据研究目的、实验条件以及样本特性等因素进行综合考虑。