一、名词解释
蛋白质二级结构（protein secondary structure）
指多肽链局部肽段借氢键沿一定方向盘曲折叠形成的有规则周期性结构，即该段肽链主链原子或基团的空间排布而不涉及氨基酸残基侧链的定位和与其他肽段的关系。常见的二级结构有α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲。二级结构是通过骨架上的羰基和酰胺基团之间形成的氢键维持的。
α-螺旋（α-helix）
是蛋白质中最常见、最典型、含量最丰富的二级结构元件。肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状，一般都是右手螺旋结构，螺旋是靠链内氢键维持的。每个氨基酸残基（第n个）的羰基氧与多肽链C端方向的第4个残基（第n＋4个）的酰胺氢形成氢键。在典型的右手α-螺旋结构中，螺距为0.54nm，每一圈含有3.6个氨基酸残基，且由氢键封闭的环是13元环，因此α-螺旋也称为3.1613-螺旋。
β-折叠（β-sheet）
是蛋白质中的常见的二级结构，是由伸展的多肽链组成的。折叠片的构象是通过一个肽键的羰基氧和位于同一个肽链或相邻肽链的另一个酰胺氢之间形成的氢键维持的。氢键几乎都垂直伸展的肽链，这些肽链可以是平行排列（走向都是由N到C方向1）；或者是反平行排列（肽链反向排列）。
二面角（dihedral angle）
在多肽链里，Cα碳原子刚好位于互相连接的两个肽平面的交线上。Cα碳原子上的Cα-N和Cα—C都是单键，可以绕键轴旋转，其中以Cα—N旋转的角度称为Φ，而以C—Cα旋转的角度称为ψ，这就是α-碳原子上的一对二面角。它决定了由α-碳原子连接的两个肽单位的相对位置，也是形成蛋白质构象的基础。
β-转角（β-turn）
也是多肽链中常见的二级结构，连接蛋白质分子中的二级结构（α-螺旋和β-折叠），使肽链走向改变的一种非重复多肽区，β-转角是180°转折的结构，涉及4个氨基酸残基，第 （i） 残基的 C=O 与第 （i+3） 残基的N-H 形成一个氢键，使β-转角成为比较稳定的结构。常见的转角含有4个氨基酸残基，有两种类型，类型I的特点是中央肽键的C=O和第2、3个Cα的R基反向，类型II β转角的第3个（i+2）残基一定是Gly。
超二级结构（super-secondary structure）
也称之模体（motif）。在蛋白质中，特别是球状蛋白质分子中，经常可以看到由两个或更多个相邻的二级结构单元和它们的连接部件组合在一起，彼此相互作用，形成种类不多的、内能继续降低的、有规则的二级结构组合或二级结构簇或串，在多种蛋白质中充当三级结构的原件。包括αα，ββ，βαβ等。
结构域（domain）
多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构的局部折叠区，它是相对独立的紧密球状实体，也是生物大分子中具有特异结构和独立功能的区域，称为结构域或域。结构域是球状蛋白质的独立折叠单位。
结构模体（structural motif）
也称模体（motif），通常由若干具有二级结构的肽段在空间上相互接近形成，有些资料说模体也是超二级结构，但是它往往比超二级结构复杂得多。一个明显区别就是，模体可以含有多个超二级结构，形成比较复杂的空间结构。结构模体在维持特定空间结构中起关键作用，并与蛋白质的生物功能密切相关。例如，亮氨酸拉链、锌指结构等。
蛋白质变性（denaturation）
蛋白质在某些物理因素如热、紫外线照射、高压和表面张力等或化学因素如有机溶剂、脲、胍、酸、碱等的影响时，生物活性丧失，溶解度降低、不对称性增高及其他物理化学常数发生改变，这种过程称为蛋白质变性。蛋白质变性的实质是蛋白质分子中的次级键被破坏，引起天然构象解体。变性不涉及共价键（肽键和二硫键等）的破裂，一级结构仍保持完好。
蛋白质复性（renaturation）
当变性因素除去后，指变性蛋白分子由于除去引起其变性的因素而恢复原天然构象和生物活性及其他各种性质的现象。一般认为蛋白质变性程度很低的情况下，才可能发生复性，多采用透析或超滤等方法，去除变性剂。
别构效应（allosteric effect）
又称之变构效应。结合在蛋白质分子的特定部位上的配体对该分子的其他部位所产生的影响（如改变亲和力或者催化能力）称为别构效应。即寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象，导致蛋白质生物活性改变的现象。
蛋白质三级结构（protein tertiary structure）
指多肽链在二级结构、超二级结构或结构域基础上因序列相隔较远氨基酸残基侧链的相互作用而进行进一步、范围更广的盘曲折叠形成的包括多肽链主、侧链所有原子或基团在内的整体空间排布。三级结构主要是靠氨基酸侧链之间的疏水相互作用、氢键、范德华力和盐键（静电作用力）维持的。
二、问答题
何谓蛋白质的构象？构象与构型有何不同？
答：（1）蛋白质的构象是指一个分子所采取的特定形态，这一术语用来描述有机分子的动态立体化学，反映分子中在任一瞬间各原子的实际相对位置，因而有时把构象看作是三维结构、立体结构和空间结构的同义词。即是由于分子中单键可以自由旋转，一种具有相同结构和构型的分子在空间里可采取多种形态，分子所采取的特定形态称为构象。构象的改变不需发生共价键断裂和重新形成，蛋白分子光学活性不发生改变。
蛋白质的构型是指一个有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。构型的改变必须发生共价键断裂和重新形成并发生蛋白分子光学活性的改变。对旋光异构体而言，是指不对称碳原子的四个取代基在空间的相对取向。有D型和L型之分。人为规定右旋甘油醛为D型。
（2）区别：
①一个蛋白质可以存在几种不同的构象，但构象的改变仅仅是单键的自由旋转造成的，不涉及共价键的断裂和重新形成，也没有光学活性的变化。构型是指在立体异构体中的原子或取代基团的空间排列关系，构型有D-型和L-型两种类，两种不同构型的转变总是伴随着共价键的断裂和重新形成，从而导致光学活性的变化。
②构型是一个有机分子中各个原子（如碳、氢原子）特有的固定的空间排布，构象是一个基团（如甲基）的空间排布，构象比构型更加精细。
蛋白质结构域有哪些主要特点？
答：蛋白质结构域是指多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构的局部折叠区，它是相对独立的紧密球状实体，也是生物大分子中具有特异结构和独立功能的区域，称为结构域或域。结构域是球状蛋白质的独立折叠单位。
其特点是：
①结构域是蛋白的折叠单位、结构单位、功能单位，通过遗传复制和重排使蛋白获得新功能而促进蛋白进化；
②较小的蛋白质分子或亚基往往是单结构域的；
③结构域一般由100-200个氨基酸残基；
④结构域之间常常存在铰链区，使结构域之间可以发生相对移动；
⑤结构域可以承担一定的生物学功能，几个结构域协同作用，可以体现出蛋白质的总体功能；
⑥结构域间的裂缝，常常是酶的活性部位和反应物的出入口。
⑦结构域的结构和功能往往是独立的；
⑧结构域可分为全α类、全β类、α/β类、α+β类、富含金属或二硫键的结构域等。
球状蛋白质三级结构有哪些特征及分类？
（1）结构特征：
①大多数以螺旋和折叠片构成分子核心。一种纤维蛋白（肌球蛋白除外）只含一种二级结构元件，球状蛋白和某些膜蛋白含两种或多种二级结构元件；
②其三维结构有明显折叠层次。在一级序列上相邻的二级结构往往在三维折叠中彼此靠近并相互作用形成超二级结构。
③分子是紧密球状或椭球状实体.
④疏水侧链埋藏在分子内部，亲水侧链暴露在分子表面。肽链必须满足自身结构的固有限制，包括折叠中Cα的二面角限制及手性效应，并必须折叠以便埋藏疏水侧链，使之与溶剂水的接触降到最小程度。隐藏疏水侧链避免与水接触是使二级结构单元（包括非重复性肽段）形成特定三级结构的主要动力。
⑤分子表面有空穴，一般是结合底物、效应物等配体和行使生物功能的活性部位。其周围分布许多疏水侧链，为底物等发生化学反应营造一个疏水环境。
（2）分类（根据所含二级结构种类及其组合方式分类）：
①全α蛋白质：α-螺旋占优势（一般标准是α-螺旋含量大于15%，β-折叠小于10%）或只含α-螺旋的结构；
②全β蛋白质：β-折叠占优势（一般标准是β-折叠含量大于15%，α-螺旋小于10%）或只含β-折叠的结构；
③α/β蛋白质：α-螺旋和β-折叠股交替出现的结构（一般标准是它们各自含量都大于10%），以平行或混合型（含平行和少数反平行β-折叠股）β-片为基础；
④α+β蛋白质：α-螺旋（大于10%）和β-折叠（大于15%）分别聚集在不同区域的蛋白质。在某些该结构的分子表面只有一侧是β-折叠，另一侧由α-螺旋或α-螺旋和β-折叠共同组成；
⑤富含金属或二硫键蛋白质：金属形成的配体或二硫键对蛋白构象起稳定作用。若二硫键被破坏，富含二硫键的蛋白不能维持天然构象。
什么是蛋白质的变性作用?变性作用的原因有哪些?变性后发生哪些改变？
答：蛋白质变性：蛋白质在某些物理因素如热、紫外线照射、高压和表面张力等或化学因素如有机溶剂、脲、胍、酸、碱等的影响时，生物活性丧失，溶解度降低、不对称性增高及其他物理化学常数发生改变，这种过程称为蛋白质变性。蛋白质变性的实质是蛋白质分子中的次级键被破坏，引起天然构象解体。变性不涉及共价键（肽键和二硫键等）的破裂，一级结构仍保持完好。
（1）引起蛋白质变性的因素主要有物理因素和化学因素两类。物理因素如热、紫外线、高压和表面张力等；化学因素如有机溶剂、脲、胍、酸、碱等。
（2）蛋白质变性后会发生以下性质的改变：
①生物活性丧失。生物活性丧失是蛋白质变性的主要特征
②一些侧链基团的暴露：有些原来分子内部包藏而不易与化学试剂起反应的侧链基团，由于结构的伸展松散而暴露出来
③一些物理化学性质的改变：蛋白质变性后，疏水基外露，溶解度降低，一般在等电点时形成沉淀。球状蛋白变性后，分子形状发生改变，蛋白质分子伸展，不对称程度增高，反映在黏度增加，扩散系数降低，旋光性和紫外吸收能力的改变。
④生物化学性质的改变：变性蛋白比天然蛋白更易受蛋白水解酶作用。
